G. Luke Machen, Stephanie E. Harris, in Encyclopedia of Reproduction (Second Edition), 2018
Glutathione/N-Acetyl Cysteine
Glutathione, as the most common non-protein thiol in the body, serves to scavenge ROS in sperm.
체내에서 가장 흔한 비 단백질 티올(thiol)인 글루타티온은 정자에서 ROS를 제거하는 역할을 합니다.
Fertile men have been found to have more glutathione in their semen, and some data suggests worsening motility and morphology of sperm with low levels of glutathione.
가임 남성은 정액에 글루타티온이 더 많은 것으로 밝혀졌으며, 일부 데이터는 낮은 수준의 글루타티온으로 정자의 운동성과 형태가 악화되었음을 시사합니다.
글루타티온의 전구체인 N-아세틸-시스테인 (NAC)은 글루타티온 생성을 증가시키기 위한 보충제로 사용될 수 있으며 그 자체로 항산화 특성을 가질 수 있습니다.
Its precursor, N-acetyl-cysteine (NAC), may be used as a supplement to augment the production of glutathione, and may have antioxidant properties itself.
한 연구에서는 NAC에 셀레늄을 투여했을 때 정자 농도가 개선된 것으로 나타났습니다 (Agarwal and Sekhon, 2010; Kumar 등 2006).
One study did find improved sperm concentration when NAC was given with selenium (Agarwal and Sekhon, 2010; Kumar et al., 2006).
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CBD 리포솜 글루타티온 전문
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간세포 해독 메커니즘
Mechanisms of Hepatocyte Detoxification
Karen F. Murray, ... Kris V. Kowdley, in Physiology of the Gastrointestinal Tract (Fourth Edition), 2006
Glutathione
Glutathione is the major intracellular antioxidant in the liver.
글루타티온은 간에 있는 주요 세포내 항산화제입니다.
It is present in both reduced (glutathione) and oxidized (glutathione disulfide [GSSG]) forms at a total concentration approaching 10 mM. The precise relative amounts depend on the redox status of the cell, but in healthy cells, glutathione predominates over GSSG by as much as 100-fold (67).
이는 환원된 (글루타티온) 및 산화된 (글루타티온 이황화물 [GSSG]) 형태로 총 농도가 10mM에 접근하는 형태로 존재합니다.
정확한 상대적 양은 세포의 산화환원 상태에 따라 다르지만 건강한 세포에서는 글루타티온이 GSSG보다 100 배나 우세합니다 (67).
글루타티온은 글루타티온 환원효소와 티오레독신에 의해 감소된 상태로 유지됩니다.
Glutathione is held in a reduced state by glutathione reductase and thioredoxin.
높은 산화스트레스 조건은 글루타티온의 고갈로 이어지며, 이는 차례로 γ-글루타밀시스테인 신타제의 생합성 활성을 증가시켜 글루타티온을 정상 수준으로 회복시킵니다.
Conditions of high oxidative stress lead to depletion of glutathione, which, in turn, increases the biosynthetic activity of γ-glutamylcysteine synthase to restore glutathione to normal levels.
글루타티온은 항산화 효소의 보조인자, ROS 제거제, 세포 산화환원 상태를 유지하는 신호전달 경로에 대한 중요한 분자 연결인 글루타레독신의 환원제로 중요합니다 (68).
Glutathione is important as a cofactor for antioxidant enzymes, as a scavenger of ROS, and as a reducing agent for glutaredoxin, an important molecular link to signal transduction pathways that maintain cellular redox status (68).
앞서 설명한 바와 같이, 반응성 친전 자체에 글루타티온의 2단계 접합은 간세포에서 발견되는 많은 글루타티온 전이 효소 중 하나에 의해 촉매되는 중요한 해독 메커니즘입니다 (69).
As described earlier, phase II conjugation of glutathione to reactive electrophiles is an important detoxification mechanism catalyzed by one of many glutathione transferases found in hepatocytes (69).
In the absence of additional oxidative stress, experimental depletion of glutathione from liver cytosol has only minimal effects on overall lipid peroxidation and cell survival.
추가적 산화스트레스가 없는 경우, 간 세포질에서 글루타티온의 실험적 고갈은 전반적인 지질 과산화 및 세포 생존에 최소한의 영향을 미칩니다.
Challenge with exogenous free radicals after glutathione depletion elicits severe cytotoxicity, however.
그러나 글루타티온 고갈 후 외인성 자유라디칼에 대한 도전은 심각한 세포 독성을 유발합니다.
In humans, the concentrations and redox state of glutathione are tightly regulated, and extreme conditions are required to deplete glutathione to toxic levels.
인간에서는 글루타티온의 농도와 산화 환원 상태가 엄격하게 규제되며 글루타티온을 독성 수준으로 고갈시키기 위해서는 극한의 조건이 필요합니다.
글루타티온 산화 환원주기의 효소적 조절은 글루타티온 수준과 세포내 환원 환경을 유지하는 데 중요합니다.
Enzymatic regulation of the glutathione redox cycle is critical for maintaining levels of glutathione and the intracellular reducing environment.
글루타티온 환원 효소는 GSSG를 감소시켜 글루타티온을 형성하는 반면, 글루타티온 과산화 효소는 역반응을 촉매합니다.
Glutathione reductase reduces GSSG to form glutathione, whereas glutathione peroxidase catalyzes the reverse reaction.
산화스트레스는 GSSG를 증가시키고 환원 효소를 자극하여 NADPH의 환원 당량을 사용하여 글루타티온의 재생을 유도합니다.
Oxidative stress increases GSSG and stimulates the reductase, leading to regeneration of glutathione using reducing equivalents from NADPH.
Severe oxidative stress can cause the NADPH/NADP pool to turn over as often as once per minute (57), which is a significant burden on the reducing capacity of hepatocytes.
심한 산화 스트레스는 NADPH/NADP 풀이 분당 한 번 (57) 만큼 자주 뒤집어질 수 있으며, 이는 간세포의 용량 감소에 큰 부담이 됩니다.
Because regeneration of NADPH requires ATP, the antioxidant capacity of the liver is linked directly to its ability to generate energy (59).
NADPH의 재생에는 ATP가 필요하기 때문에 간의 항산화 능력은 에너지 생성 능력과 직접적으로 관련이 있습니다 (59).
Thus, hepatocyte injury caused by oxidative stress depletes the capacity of the liver for mounting a sustained antioxidant response, allowing even more injury, which, in turn, leads again to less response, potentially degenerating to acute liver failure.
따라서 산화스트레스로 인한 간세포 손상은 지속적 항산화 반응을 일으키는 간의 능력을 고갈시켜 훨씬 더 많은 부상을 입히고 다시 적은 반응으로 이어지고 잠재적으로 급성 간부전으로 퇴화됩니다.
글루타티온은 세포에서 구획화됩니다.
Glutathione is compartmentalized in the cell.
Most is found in the cell cytoplasm in a labile pool with a relatively short half-life.
대부분은 상대적으로 짧은 반감기를 가진 불안정한 풀의 세포질에서 발견됩니다.
이것은 항산화 특성 또는 단계 II 접합을 통해 이종 생물학의 해독에 작용하는 풀입니다.
This is the pool that functions in detoxification of xenobiotics, either via antioxidant properties or phase II conjugation.
Approximately 10% of cellular glutathione is found in a more stable mitochondrial pool, where it is thought to function primarily in detoxification of endogenous oxidants (57).
세포 글루타티온의 약 10%는 보다 안정적인 미토콘드리아 풀에서 발견되며, 주로 내인성 산화제의 해독에 작용하는 것으로 생각됩니다 (57).
글루타티온은 미토콘드리아에서 합성되는 것이 아니라 세포질에서 수입되지만 뚜렷하고 매우 활동적인 글루타티온 산화 환원주기는 이 구획에서 환원 환경을 유지합니다.
Glutathione is imported from the cytosol, rather than being synthesized in mitochondria, but a distinct and highly active glutathione redox cycle maintains the reducing environment in this compartment.
Certain conditions, including chronic ethanol exposure, inhibit glutathione import and contribute to oxidative stress in mitochondria.
만성 에탄올 노출을 포함한 특정 조건은 글루타티온 유입을 억제하고 미토콘드리아의 산화스트레스에 기여합니다.
미토콘드리아 글루타티온의 고갈은 다른 작용제에 의해 유도된 세포 자멸사에 대한 역치를 감소시키지만이 세포사멸 경로에서 필수 단계는 아닙니다 (70).
Depletion of mitochondrial glutathione reduces the threshold for apoptosis induced by other agents, but is not a required step in this cell death pathway (70).
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